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武汉病毒所揭示杆状病毒O-糖基化蛋白GP41调控病毒粒子装配的机制

武汉病毒所揭示杆状病毒O-糖基化蛋白GP41调控病毒粒子装配的机制

    4月12日,国际学术期刊Journal of Virology 在线发表了中国科学院武汉病毒研究所病毒学国家重点实验室王华林团队的最新研究成果,论文题为The functional oligomeric state of tegument protein GP41 is essential for baculovirus BV and ODV assembly(《杆状病毒皮层蛋白GP41的寡聚化对于BV/ODV的装配是必需的》)。

  杆状病毒是一类特异性感染昆虫的大DNA病毒,在其感染周期中形成两种不同类型的子代病毒粒子——出芽型病毒粒子BV和包埋型病毒粒子ODV。病毒感染细胞后在细胞核中复制和装配形成核衣壳,一部分核衣壳经过核膜运输至细胞膜出芽形成BV,另一部分核衣壳留在细胞核内装配成ODV,但BVODV的装配机制目前尚不清晰。

  O-糖基化修饰是生物界普遍存在的一种蛋白修饰,细胞中的O-糖基化蛋白通常具有重要作用,主要参与调控受体结合、蛋白转运、信号转导、核孔复合物形成以及细胞骨架形成等过程。而病毒O-糖基化蛋白的功能现在仍不明确。GP41是杆状病毒中目前发现的唯一一个O-糖基化蛋白,研究表明其含有丰富的O-糖基化修饰,主要定位于ODV的囊膜和核衣壳之间的皮层结构。前期研究表明GP41参与杆状病毒核衣壳的出核运输因而对BV形成非常重要,同时GP41是韩式1.5分彩人工计划ODV的主要成分之一,但其是否参与ODV形成并不清楚。科研人员通过基因敲除的方法首次阐释了O-糖基化病毒蛋白GP41在杆状病毒增殖过程中的作用。研究发现GP41参与BV核衣壳的出核运输,同时对核衣壳和微囊泡相互作用形成ODV具有重要作用,缺失gp41基因导致BVODV都不能形成。同时,GP41在感染过程中形成寡聚体,其中三聚体被特异性包装到子代病毒粒子BVODV中,推测三聚体是GP41的功能形式。进一步发现,二硫键和亮氨酸拉链是GP41形成寡聚体的关键结构位点(图1)。该研究为深入解析杆状病毒O-糖基化蛋白GP41在病毒感染中的作用和病毒的装配机制提供了重要依据(图2)。

  韩式1.5分彩平台论文第一作者为博士生李忆梦。通讯作者为研究员王华林、副研究员王曼丽。该研究得到了中科院战略性先导科技专项(XDB11030400)、国家自然科学基金创新群体项目(31621061)等的资助。

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图1GP41的寡聚体形成机制 

 

图2GP41在杆状病毒感染周期中的作用机制